Al igual que a los lípidos y los polisacáridos, las proteínas se elaboran como el resultado de la síntesis por deshidratación. El nitrógeno del grupo amino (-NH2), de un aminoácido se une al carbono del grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido, con un enlace covalente sencillo. Este enlace se denomina (enlace péptico) y la cadena resultante de dos aminoácidos se conoce el péptico. Se adicionan aminoácidos, uno por uno, hasta que se complete la proteína. Las cadenas de aminoácidos. La palabra proteína o polipéptido se reserva con frecuencia para las cadenas largas, alrededor de 50 o más aminoácidos de longitud; en tanto que el termino péptido se manipula para referirse a cadena más cortas.
Proteínas y los Cuatro Niveles de Estructura
Las proteínas obtienen múltiples formas y los biólogos reconocen cuatro niveles de organización en la estructura de las proteínas. Tan solo una molécula de hemoglobina, la proteína portadora de oxígeno contenida en los glóbulos rojos de la sangre, presenta los cuatro niveles estructurales. La estructura primaria es la sucesión de aminoácidos los cuales conforman la proteína. En las moléculas del ADN los genes especifican esta secuencia; los diferentes tipos de proteínas tienen diferentes secuencias de aminoácidos.
Las cadenas de polipéptidos tienen dos tipos de (estructuras secundarias simples), las cuales tienden a repetirse. Pueden ser debido a que conforman puentes de hidrógeno entre partes de moléculas polares que tienen cargas ligeramente negativas y positivas, las cuales se atraen mutuamente. Los puentes de hidrógeno entre aminoácidos elaboran las estructuras secundarias de las proteínas. Varias proteínas, como la queratina del cabello y las subunidades de la molécula de hemoglobina, conforman una estructura secundaria enrollada, parecida a la de un resorte, se denomina (hélice). Los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxígeno del –C=O, en los grupos de carboxilo (con carga ligeramente negativa), y los átomos de hidrógeno del -N-H en los grupos (con carga ligeramente positiva), conservan unidas las vueltas de la hélice. Otras proteínas, como la seda, consisten en diversas cadenas de polipéptidos que se pliegan una y otra vez, donde puentes de hidrógeno conservan unidas las cadenas contiguas de polipéptidos es una disposición de (lamina plegada).
Por lo demás, las estructuras secundarias, las proteínas adoptan (estructuras terciarias) tridimensionales complejas, que determinan la configuración definitiva del polipéptido. Puede que su influencia más significativa provenga de una proteína sea su ambiente celular: particularmente, si la proteína está disuelta en el citoplasma acuoso de una célula o en los lípidos de las membranas celulares, o si por el contrario abarca ambos ambientes. Los aminoácidos hidrofílicos pueden conformar puentes de hidrogeno con moléculas de agua adyacentes, lo cual no pueden hacer los aminoácidos hidrofóbicos. Como derivado, una proteína disuelta en agua se pliega de manera que expone sus aminoácidos hidrofóbicos queden agrupados en el centro de la molécula. Los puentes disulfuro igualmente puede contribuir con la estructura terciaria enlazando aminoácidos cisteína de las distintas regiones del polipéptido. En la queratina los puentes disulfuro en los polipéptidos helicoidales individuales pueden deformarlos, creando así una estructura terciaria que hace que el cabello se alacié o se ondule.
En momentos, los péptidos individuales se enlazan a formar un cuarto nivel de organización proteica llamado (estructura cuaternaria). La hemoglobina consta de cuatro cadenas de polipéptidos (dos pares de péptidos casi iguales), los cuales mantienen unidas por puentes de hidrógeno. Cada péptido sujeta una molécula orgánica que contiene hierro de nombre (hemo).
